Actina e Miosina

La contrazione del muscolo non è dovuta ad un accorciamento delle fibre contrattili, ma da uno scivolamento dei filamenti sottili su quelli spessi; provocando l’accorciamento del sarcomero, dunque della fibra muscolare. L’interazione actina miosina porta allo scivolamento delle une sulle altre.

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Per esserci contrazione, deve esserci interazione fra i filamenti, questo è un evento calcio dipendente, affinché la contrazione sia efficace, vi sono lunghezze minime e massime del sarcomero. Sarcomeri troppo lunghi o troppo corti portano a contrazioni inefficaci; inoltre se il sarcomero si accorcia, vi è un movimento di strutture del citoplasma delle fibre muscolari.

Una cosa che noi vediamo è che l’accorciamento del sarcomero non avviene con un solo step, ma con eventi ripetuti; quindi la contrazione muscolare, è un evento calcio dipendente ed ATP dipendente; nel muscolo abbiamo filamenti spessi.

La miosina

La miosina è una proteina ATPasica, in grado di legare, ma anche di idrolizzare ATP, l’idrolisi è un evento eso-energetico, ovvero offre energia a qualcos’altro; inoltre presenta anche siti di legame per l’actina, in modo che sia possibile interazione tra i filamenti.

Possono interagire actina e miosina?

In generale, nel muscolo a riposo actina e miosina non possono interagire, dato che i siti di legame non sono esposti. In un individuo, l’ATP si lega alla miosina, in grado di interagire con l’actina; questo significa che la miosina a attività ATPasica, trasformando ATP in ADP + P; entrambi i prodotti della reazione restano legati alla testa miosina, ma nella reazione viene liberata energia, utilizzata dalla miosina stessa per cambiare conformazione e assumere una conformazione carica, cambiando l’angolo che la testa della miosina ha con il braccio.

L’energia liberata dall’idrolisi dell’ATP viene usata dalla miosina per caricarsi; avviene a questo punto una ulteriore reazione: la miosina si lega all’actina e successivamente vi è la partenza, in quanto il fosfato viene rilasciato in questo momento la testa della miosina da un colpo di forza, spende l’energia che aveva immagazzinato per dare un colpo al filamento di actina per poi tornare alla sua posizione scarica.

Dunque abbiamo una posizione di riposo nella testa della miosina con il quale ha un angolo di 45 gradi con il braccio, e una posizione energizzata con la quale forma un angolo 90 gradi con il braccio; nel momento in cui l’energia di questa posizione viene spesa, la testa della miosina deve tornare alla sua posizione di riposo a 45 gradi.

Un accorciamento massimale non può essere dato da un singolo colpo di forza, in quando i pochi nanometri del sarcomero non possono da soli portare all’accorciamento di 5-6 cm. Actina e miosina distaccano brevemente, per poi riattaccarsi con un singolo colpo di forza, o succede che actina e miosina restano attaccate e resterà un mantenimento della tensione. Può accadere che per motivi patologici la miosina e l’actina non riescano a staccarsi, dando una condizione di rigor mortis. In assenza di ATP è impossibile che actina e miosina si distacchino (appunto il rigor mortis).

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