La maggior parte dei fattori di trascrizione contiene un motivo specifico per l’interazione col DNA.
I motivi più comuni sono:
- cerniera di leucine,
- dito di zinco,
- elica-giro-elica,
- elica-ansa-elica.
Cerniera di leucine
Come molti altri fattori di trascrizione quello contenente la cerniera di leucine si lega al DNA in forma dimerica. La cerniera è formata da due α-eliche, una per ogni monomero; le due eliche sono unite tra loro da interazioni idrofobiche tra i residui di leucina, che sono localizzati su un lato di ogni elica. Il fattore AP-1 è un eterodimero formato da due proteine, Fos e Jun, che contengono un motivo a cerniera di leucine; le due eliche di questo fattore si dispongono a cavallo del DNA, prendendo contatto con la scanalatura maggiore. Questo motivo non si trova solo nell’AP-1 ma anche nel CREB e nel Gcn4.
Dito di zinco
Il motivo a dito di zinco può essere diviso in tre tipi: C2H2, C4, C6. Il motivo C2H2 è caratterizzato dalla sequenza CX2-4C…HX2-4H dove C indica la cisteina, H l’istidina e X qualsiasi aminoacido. In questo tipo di struttura due residui di cisteina e due di istidina interagiscono con uno ione di zinco. La sequenza consenso del motivo C4 è CX2CX13CX2CX14-15CX5CX9CX2C; i primi quattro residui di cisteina si legano ad uno ione di zinco e le ultime quattro cisteine si legano ad un altro ione di zinco. La sequenza consenso del motivo C6 è CX2CX6CX5-6CX2CX6C; il Gal4 del lievito contiene un motivo in cui sei residui di cisteina interagiscono con due ioni di zinco.
Elica-giro-elica
Il motivo elica-giro-elica consiste di due α-eliche e una piccola catena aminoacidica rilassata tra esse; l’elica carbossiterminale può attaccarsi nella scanalatura maggiore del DNA. Questo motivo si trova in centinaia di proteine che legano il DNA, inclusi repressori, CAP, Oct-1 e HSF.
