La fibrillogenesi inizia nel nucleo con la trascrizione dei geni e dalla maturazione dei relativi mRNA. La traduzione avviene sul REG nel quale entra la catena nascente di pro collagene che subisce la rimozione del peptide segnale e l’idrossilazione di specifiche proline e lisine; terminata la traduzione, avviene la glicosilazione delle idrossilisine. Da questo processi risultano le catene alfa di pro collagene.
La fibrillogenesi inizia nel nucleo con la trascrizione dei geni e dalla maturazione dei relativi mRNA. La traduzione avviene sul REG nel quale entra la catena nascente di pro collagene che subisce la rimozione del peptide segnale e l’idrossilazione di specifiche proline e lisine; terminata la traduzione, avviene la glicosilazione delle idrossilisine. Da questo processi risultano le catene alfa di pro collagene.
Tre di tali catene si allineano previa formazione di ponti disolfuro tra le estremità C-terminali delle catene e si avvolgono a formare una tripla elica di pro collagene. L’avvolgimento nelle tripla elica è stabilizzato dai legami idrogeno che si formano tra amminoacidi idrossilati. La carenza di acido ascorbico che è un cofattore essenziale degli enzimi che idrossilano la prolina, determina una ridotta stabilizzazione della tripla elica.
La molecola di procollagene passa nell’apparato di Golgi dove viene completata così la glicosilazione e da questa le molecole di pro collagene no sintetizzate passano in vescicole di secrezione e vengono secrete all’esterno della cellula. Le triple eliche di procollagene secrete all’esterno della cellula subiscono l’azione della procollagene peptidasi, enzimi capaci di tagliare i telomeri delle molecole di procollagene trasformandole in tropocollagene. Le molecole così generate tendono a disporsi spontaneamente in file parallele formando fibrille.
