Emoglobina

L’emoglobina è un pigmento, contenuto nei globuli rossi, che conferisce al sangue il caratteristico colore rosso.

emoglobinaChe cos’è l’emoglobina

L’emoglobina è una cromoproteina, costituita da due paia di catene polipeptidiche dette globine uguali fra loro; a ciascuna di queste catene è attaccato un gruppo chimico, denominato eme.

L’eme

L’eme è composto da un anello tetrapirrolico (protoporfirina IX) e da atomi di ferro in forma di ioni bivalenti. si tova in una sorta di nicchia che si forma in ciascuna catena globinica.

Strutture dell’emoglobina

L’emoglobina ha diverse strutture le più note sono:

  • la struttura primaria: cioè la composizione della sequenza aminoacidica delle differenti catene globiniche
  • la struttura secondaria: che riguarda la disposizione tridimensionale delle catene globiniche
  • la struttura terziaria: riguardante le angolature e le ripiegature che le catene assumono nello spazio
  • la struttura quaternaria: relativa ai punti di contatto delle quattro catene globiniche fra di loro

Le quattro catene polipeptidiche, a due a due identiche, costituiscono la porzione proteica ovvero la globina.

I diversi tipi di emoglobina

Nel soggetto adulto sono presenti, in differenti proporzioni, tre tipi di emoglobina:

  • emoglobina A: formata da due catene alfa e da due catene beta;
  • emoglobina A2: costituita da due catene alfa che si combinano con due catene delta;
  • emoglobina fetale (HbF): costituita da due catene alfa e da due catene gamma.

Le catene globiniche si distinguono perché contengono diversi aminoacidi ed una diversa attitudine a migrare verso i poli opposti di un campo elettrico. In tal modo si possono evidenziare numerose varianti anomale di emoglobina, la cui presenza nei globuli rossi può alterarne l’integrità e la funzione.

L’emoglobina è sintetizzata da cellule precursori dei globuli rossi, in particolare la sintesi delle catene globiniche avviene all’interno dei ribosomi e la sintesi dell’eme nei mitocondri. L’emoglobina svolge nell’organismo funzioni vitali, la più importante delle quali consiste nel trasporto dell’ossigeno dai polmoni ai tessuti periferici. A livello polmonare, l’emoglobina contenuta nel sangue venoso si lega all’ossigeno in virtù della differente pressione parziale di ossigeno tra l’interno e l’esterno degli alveoli polmonari. L’assunzione di ossigeno da parte dell’emoglobina avviene con caratteristiche particolari.

Per valori di pressione parziale superiori agli 80 mmHg (i valori normali si aggirano attorno ai 100 mmHg), l’emoglobina lega tutto l’ossigeno di cui è capace, risultando completamente saturata: ogni grammo di emoglobina può legare 1,34 volumi di ossigeno; in condizioni normali, 100 ml di sangue arterioso contengono circa 20 volumi di ossigeno, cioè in media 15 g di emoglobina. La temperatura, il pH, la concentrazione di un prodotto intermedio della via glicolitica, modificano l’affinità dell’emoglobina nei riguardi dell’ossigeno e ne variano la quantità ceduta ai tessuti periferici. Alla periferia l’ossigeno viene ceduto ai tessuti e trasferito all’interno delle cellule, dove viene utilizzato nei processi metabolici. Otterremo che ogni condizione che determini una riduzione della quantità di emoglobina presente nel sangue oppure un blocco funzionale dell’emoglobina, si accompagna a una riduzione della quota di ossigeno trasportata, e disponibile per i tessuti periferici.

Punto di vista fisiologico sull’emoglobina

Dal punto di vista fisiologico l’emoglobina interviene nella regolazione del pH del sangue. In un soggetto adulto vengono prodotti giornalmente circa 7 g di emoglobina, e altrettanti ne vengono distrutti. L’emoglobina viene distaccata dai globuli rossi e scissa nei suoi costituenti fondamentali: globina, eme, ferro. In particolare, la degradazione dell’eme porta alla formazione di bilirubina, metabolizzata a livello epatico e poi escreta nella bile. La concentrazione di emoglobina risulta diminuita in tutte le forme di anemia e nelle malattie sistemiche, particolarmente nell’insufficienza renale cronica; mentre risulta maggiore, per meccanismo compensatorio, in tutte le forme gravi di insufficienza respiratoria cronica, e per fenomeno di acclimatazione nei soggetti che vivono ad alta quota.

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